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Contracción del músculo liso
Aunque generalmente se cree que la fosforilación de la cadena ligera reguladora de la miosina es necesaria antes de que el músculo liso pueda desarrollar fuerza, se desconoce si el grado global de fosforilación puede también modular la velocidad a la que los puentes cruzados ciclan. Para abordar esta cuestión, se utilizó un ensayo de motilidad in vitro para observar el movimiento de los filamentos de actina individuales que interactúan con copolímeros de miosina del músculo liso compuestos por proporciones variables de miosina fosforilada y no fosforilada. Los resultados sugieren que la miosina no fosforilada actúa como una carga para reducir la velocidad a la que la actina es movida por los puentes cruzados fosforilados de ciclo más rápido. La miosina modificada químicamente para generar un análogo no cíclico de la conformación “débilmente” unida fue igualmente capaz de frenar la miosina fosforilada. La modulación observada de la velocidad de la actina en función de la composición del copolímero puede explicarse mediante un modelo basado en las interacciones mecánicas entre los puentes cruzados.
Unión neuromuscular
En ausencia de ATP, el puente cruzado de miosina se une firmemente a los filamentos de actina. Sin embargo, también se une e hidroliza el ATP. La unión del ATP provoca una rápida disociación del puente cruzado de la actina. Por tanto, el puente cruzado puede unirse a la actina o al ATP, pero a ambos sólo de forma transitoria. La presencia del γ-fosfato de ATP es crucial para la disociación, ya que el ADP por sí solo tiene poco efecto. Las observaciones cinéticas en solución fueron muy importantes para establecer la relación entre la hidrólisis del ATP y la generación de fuerza. Una característica clave de este proceso es la observación de que la transducción de la energía química liberada por la hidrólisis del ATP en fuerza mecánica dirigida debe ocurrir durante la liberación del producto (ADP y fosfato inorgánico, Π) y no durante el paso de hidrólisis en sí (Lymn y Taylor 1971). Sin actina, la miosina está inhibida por el producto y es una ATPasa pobre.
El Mg-ATP disocia rápidamente el complejo de actomiosina al unirse al sitio ATPasa de la miosina; la miosina entonces hidroliza el ATP y forma un complejo estable de miosina-productos; la actina se recombina con este complejo y disocia los productos, inicialmente el ion γ-fosfato formando así el complejo original de actina-miosina. La fuerza se genera durante el último paso.
Cross bridge cycle deutsch
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Estás aquíPágina inicial ” Repositorio Islandora ” Repositorio de Investigación ” La Escuela de Postgrado ” Tesis y Disertaciones Estructuras de los puentes cruzados de miosina activa en el músculo de vuelo de los insectos congelados rápidamente, caracterizadas por tomografía electrónica
Kenneth A. Taylor, profesor director de la tesis; Qi Wang, miembro externo del comité; Michael Blaber, miembro del comité; Piotr G. Fajer, miembro del comité; Thomas C. S. Keller, III, miembro del comité.
Durante la contracción muscular, ¿a qué sitios activos se unen los puentes cruzados de miosina?
Resumen Ningún sistema biológico se ha estudiado con enfoques tan diversos como el motor molecular de actina, la miosina. La biofísica, la bioquímica, la fisiología, la genética clásica y la genética molecular han hecho sus aportaciones, y la miosina se está convirtiendo en una de las enzimas mejor comprendidas de la biología.
Figura 1: El modelo de puente cruzado oscilante.Figura 2: Estados previos y posteriores a la carrera del subfragmento 1.Figura 3: El ciclo de la ATPasa de la miosina-II activada por la actina.Figura 4: Estructura predicha de la miosina V.Figura 5: Esquema experimental de la trampa láser potenciada por la fuerza.Figura 6: Paso procesal dependiente de nucleótidos de la miosina V a lo largo de un filamento de actina.
Nat Rev Mol Cell Biol 2, 387-392 (2001). https://doi.org/10.1038/35073086Download citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard